Enzyme, die unsichtbaren Architekten des Lebens, lenken und beschleunigen unzählige biochemische Prozesse, die in unseren Zellen ablaufen. Doch was verbirgt sich hinter diesen faszinierenden Biokatalysatoren? Diese tiefgreifende Untersuchung enthüllt die Geheimnisse der Enzymologie und bietet einen umfassenden Einblick in die Struktur, Funktion und Wirkungsweise dieser essentiellen Moleküle. Von den grundlegenden Prinzipien chemischer Reaktionen bis hin zur komplexen Regulation der Enzymaktivität werden alle Aspekte beleuchtet. Tauchen Sie ein in die Welt der Substratspezifität, lernen Sie das Schlüssel-Schloss-Prinzip kennen und verstehen Sie, wie Coenzyme und allosterische Mechanismen die Enzymfunktion beeinflussen. Entdecken Sie die Bedeutung ökologischer Faktoren wie pH-Wert und Temperatur und ihre Auswirkungen auf die Enzymaktivität. Diese umfassende Analyse der Enzymnomenklatur, Klassifizierung und der Einflüsse von Inhibitoren und Aktivatoren dient nicht nur als unverzichtbarer Leitfaden für Studierende und Forscher der Biochemie, sondern auch für jeden, der die Wunder des Lebens auf molekularer Ebene verstehen möchte. Erfahren Sie, wie Enzyme Stoffwechselwege steuern, die Energiebereitstellung ermöglichen und als Angriffspunkte für innovative medizinische Therapien dienen. Diese Reise durch die Enzymologie wird Ihr Verständnis der biologischen Welt für immer verändern und das immense Potenzial dieser kleinen Helfer für die Zukunft von Biotechnologie und Medizin offenbaren, inklusive Glossar und Quellenangaben für eine weiterführende Beschäftigung mit dem Thema. Es werden unter anderem Themengebiete wie die Abhängigkeit von chemischen Reaktionen, die Wirkungsweise von Enzymen, der Aufbau von Enzymen, Substrat und Wirkungsspezifität, das aktive Zentrum, Coenzyme, Regulation der Enzymaktivität, Inhibitation, Allosterie, Nomenklatur, Schreibweisen und Klassifizierung behandelt, weiterhin geht es um die Abhängigkeit von ökologischen Faktoren, Substratkonzentration, pH-Wert, Temperatur und vielem mehr.
Inhalt
1.0 Einleitung
2.0 Basiswissen
2.1 Abhängigkeit von Chemischen Reaktionen
2.2 Wirkungsweise von Enzymen
Was ist eigentlich ein Enzym? Wie sieht es aus und wie ist es aufgebaut?
Versuch: Zur Wirkungsweise von Enzymen
2.3 Aufbau von Enzymen
3.0 Substrat und Wirkungsspezifität
Wie werden durch Enzyme Stoffwechselvorgänge ermöglicht?
3.1 Aktives Zentrum
3.1.1 Aufbau und Chemismus des katalytischen Zentrums
3.2 Das Schloss-Schlüssel-Modell
4.0 Coenzyme
5.0 Regulation der Enzymaktivität
5.1. Inhibitation
5.1.1 Kompetitive Hemmung:
5.1.2 nicht kompetitive Hemmung:
5.1.3. Endprodukthemmung - Feedback Inhibition
5.2 Allosterie
6.0 Nomenklatur, Schreibweisen und Klassifizierung
6.1 Nomenklatur
6.2 Schreibweisen
6.3 Klassifizierung
7.0 Abhängigkeit von ökologischen Faktoren
7.1 Abhängigkeit von der Substratkonzentration:
7.2 Abhängigkeit von dem pH-Wert:
7.2 Abhängigkeit von Temperatur
8.0 Resümee
9.0 Glossar
10.0 Quellenangaben
1.0 Einleitung
Der Begriff Enzym wurde 1867 von dem deutschen Physiologen Wilhelm Kühne (1837-1900) geprägt; er leitet sich von dem griechischen Ausdruck en zymç (,,in der Hefe") ab. Heute kennt man viele tausend Enzyme.( "Enzyme," Microsoft® Encarta® Enzyklopädie 2000).
Enzyme(Fermente), Biokatalysatoren, meist polymere aus Aminosäuren, steuern im Stoffwechsel der Lebewesen fast alle chemischen Reaktionen, hierzu muß die Aktivierungsenergie der ablaufenden Prozesse drastisch reduziert werden, mit solchen und ähnliche Schlagwörtern wird man konfrontiert bei der Reschresche in Nachschlagewerken. Mit dieser Hausarbeit möchte ich einen kleinen Einblick in die Enzymologie geben, ein Hauptgebiet der Biochemie.
Wie bei jeder Ausarbeitung stellte sich auch hier dem Verfasser die zentrale Frage worüber schreibe ich eigentlich und wie werde ich das Werk strukturieren. Bei dieser Ausarbeitung verfuhr ich absolut in naiver Weise. Das einzige was ich vor dem Beginn dieser Arbeit über Enzyme wusste war, dass sie katalytisch wirken, dass ohne sie diverse intermolekulare und intramolekulare Vorgänge überhaupt nicht funktionieren würden. Um so tiefer ich in die Thematik vorgedrungen bin ist auch mein Interesse für die Enzymatik proportional zu dem neu erworbenen Wissen gewachsen. Doch bevor es mir vergönnt war einen Einblich in die faszinierende Welt von den essentie llen ,,kleinen Helferchen" zu bekommen bedurfte es zum fundamentalen Tiefenverständnis erst einiges Basiswissen. Dieses Basiswissen möchte ich dem Leser dieser Ausarbeitung nicht vorenthalten und es als eine Art Einführung für das eigentliche Thema ,,ENZYM E" vornweg stellen.
Um detaillierte Aussagen über Enzyme machen zu können, befinde ich es für notwendig, die mir bei der Bearbeitung auftauchenden Fragen an den betreffenden Stellen noch mal aufzugreifen, und sie mittels Versuchen zu beleuchten.
2.0 Basiswissen
Enzyme haben also etwas mit chemischen Reaktionen zu tun. Doch für was genau sind sie gut? Sind sie überhaupt notwendig? Um die genaue Wirkungsweise von Enzymen zu verstehen ist es notwendig sich zuerst einmal über chemische Reaktionen zu informieren. Sonst ist es nicht möglich zu verstehen, wie sie zu ihrem verdienstvollen Namen Biokatalysatoren gekommen sind.
2.1 Abhängigkeit von Chemischen Reaktionen
Die Geschwindigkeit einer chemischen Reaktion ist hauptsächlich von 3 Faktoren abhä ngig. Alle drei Faktoren lassen sich aus der Stosstheorie ableiten.
Konzentration der Ausgangstoffe
Je höher die Konzentration der Ausgangsstoffe, desto schneller können die Reaktionsprodukte gebildet werden. _ Die Reaktionsgeschwindigkeit nimmt mit der Konzentration des Enzyms zu(größere Wahrscheinlichkeit von Bindungsmöglichkeiten). Jedoch nur bis zu einem bestimmten Maximalwert(Schwellenwert).
Temperatur
Je höher die Temperatur, desto gr öß er die Reaktionsgeschwindigkeiten. Bei Enzymen lässt sich die Temperatur nicht bis ins unermesslich steigern.
Obwohl die RGT-Regel1 als veraltet anzusehen ist, verhalten sich Enzyme im Sinne dieser. Aktivierungsenergie Je niedriger die Aktivierungsenergie desto gr öß er die Reaktionsgeschwindigkeit.
_ Je größer die Konzentration der Ausgangsstoffe, je höher die Temperatur und je niedriger die Aktivierungsenergie, desto größer ist die Geschwindigkeit der Reaktion.(Ulrich Helmich, Singer-Nicoloson-Modell)
2.2 Wirkungsweise von Enzymen
Was ist eigentlich ein Enzym? Wie sieht es aus und wie ist es aufgebaut? Versuch: Zur Wirkungsweise von Enzymen
Materialien: H2O2, MnO2(Mangan (IV) - Braunstein), Kartoffelscheibe oder Leber, Reagenzglas; Holzspan; Bunsenbrenner
Erläuterung: H2O2 zerfällt leicht und wirkt als kräft iges Oxidationsmittel. Durch Licht wird der Zerfall beschleunigt. Dabei wir Energie frei(Exotherme- Reaktion). Der Zerfall unter Sonneneinstrahlung würde je nach Menge mehrere Tage bis Wochen dauern. Eine Beschleunigung der Reaktionsgeschwindigkeit wäre mit Erhitzen denkbar. Reaktionsgleichung:
2H2O2 _ 2H2O + O2 _H = -193 KJ
1. Durchführung: In ein Reagenzglas wird etwas H2O2 gegeben und ein weinig MnO2.
Beobachtung: Es findet eine heftige Reaktion statt bei der ein Gas freigesetzt wird. mittels der Brennspanprobe läßt sich beweisen, dass es sich hierbei um Sauerstoff handelt. Durch Verdampfen kann man das verwendete Braunstein wieder zurückgewinne. Deutung: Ohne sich zu verändern beschleunigt Braunstein die Zersetzung von H2O2. Er wirkt hier als katalytisch. Man nennt solche Stoffe Katalysatoren2.
2. Durchführung: H2O2 wird nun auf ein Kartoffelscheibe oder ein Stück Leber gegeben.
Beobachtung: Sofort findet eine Schaumbildung statt. Bei dem entstehenden Gas handelt es sich ebenfalls um Sauerstoff(Reagenz: Brennspanprobe)
Deutung: Auch hier wird H2O2 in O2 und H2O zersetzt. Wer/Was beschleunigt den Vorgang in Tier und Pflanzenzellen?
3. Durchführung: Das organische Edukt wird abgekocht und anschließend wird H2O2 hinzugegeben.
Beobachtung: Es findet keine Reaktion statt.
Deutung: Proteine werden durch Hitze Denaturiert. Es muss sich bei der raschen Umsetzung von H2O2 zu H2O und O2 um Proteine handeln, die katalytisch wirken. (Versuch von www.egbeck.de , Ernst Beck entnommen)
Solche Proteine nennt man Enzyme. Auf Grund ihrer katalytischen Eigenschaften Katalysatoren. Sie werden oftmals als Biokatalysatoren bezeichnet.
Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten
_G = Reaktionsenthalpie
_G* = unkatalysierte Aktivierungsenergie
_G*enz = enzymatisch katalysierte Aktivierungsenergie
Das Diagramm stellt den Verlauf einer exergonischen Hinreaktion dar (_G= negativ).
Biochemische Reaktionen in vivo finden bei 37°C in wässrigen Lösungen statt. Um Fette in Seifen umzuwandeln, müssen sie mit konzentrierter Natronlauge stundenlang gekocht werden. Das Enzym Lipidase vollbringt die gleiche Leistung bei Körpertemperatur( E. Beck,Grafik).
_Enzyme setzen die Aktivierungsenergie der ablaufenden Prozesse herab.
Die Energie der Edukte lässt sich nicht bestimmen. Auch die der Reaktions-Produkte lässt sich nicht direkt messen. Hingegen lässt sich der Energieunterschied der zwischen Energie der Produkte und Edukte messen. Es handelt sich hierbei um die Reaktionsenthalpie.(Grafik von
E. Beck, http://www.egbeck.de 1. Cytologie (Zellbiologie)\Steuerung des Stoffwechsels durch Enzyme \Einführung.htm, )
Da in den Zellen des Organismus niedrigere Temperaturen herrs chen, als die Reaktion ohne Katalysator benötigen, werden durch Enzyme erst Reaktionen ermöglicht.
Enzyme sind Biokatalysatoren, die die Reaktionsgeschwindigkeit einer (biochemischen)
Reaktion beschleunigen. Sie verringern die zur Reaktion notwendigen Aktivierungsenergie.
Die Reaktionsgeschwindigkeit ist auch abhängig vom pH-Wert3. Dies hängt mit ihrem Aufbau zusammen. Die Substanz die von Enzymen umgesetzt wird nennt man Substrat4. Viele Enzyme sind auf ein bestimmtes Substrat spezialisiert(Schlüssel-Schloss-Prinzip). Die genaue Wirkungsweise wird später im Kapitel Substrat und Wirkungsspezifität noch näher erläutert.
2.3 Aufbau von Enzymen
Aus den vorherigen Versuchen ging hervor, dass Enzyme Proteine sind mit katalytischen Eigenschaften. Es gibt aber auch einige wenige Substanzen mit enzymattischen Eigenschaften die nicht zu den Proteinen gehören, sonder zu den Nukleinsäuren. Diese Hausarbeit beschränkt sich jedoch auf Enzyme, die auch Proteine sind.
Proteine bestehen aus Polypeptiden, die unterschiedliche Strukturen ausbilden. Diese räumliche Struktur ist durch die Aminosäuresequenz5 festgelegt. Das Polypeptid verfügt über ein Aminoende6 und ein Carboxylende7. Es hat somit eine Richtung, die Primärstruktur. Sie ist für die räumliche Faltung Ausschlag gebend. Durch Wasserstoffbrücken, Disulfidbrücken und ionische Wechselwirkungen kommt es zur Ausbildung von Tertiär und als letztes zur Quartärstruktur. Für die Enzymatik ist die Tertiär und Quartärstruktur von Bedeutung. Die genaue Bildungsweise sprengt das Thema dieser Hausarbeit. Verändert sich die Tertiärstruktur, verändert sich auch die Eigenschaft des Proteins bzw. des Enzyms.
Um einen kleinen Einblick in die räumliche Struktur von Enzymen zu vermitteln, dient hier das Enzym, dass in der Leber und Kartoffel die Zersetzung von H2O2 beschleunigt, die Katalase. (Grafik und beschreibende Inhalte von EG Beck, 1. Cytologie (Zellbiologie)\Steuerung des Stoffwechsels durch Enzyme \Einführung.htm entwendet).
Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten
Die Katalase besteht aus einer einzigen Polypeptidkette mit _-Helix und ß-Faltblatt. Da sie einen roten(Fe-haltigen) Farbstoff besitz handelt es sich bei ihr um ein Proteid. Damit die Katalase mit ihrem Substart, H2O2 reagiert, braucht sie noch den Cofaktor NADPH. Die Kofaktoren werden auch als Coenzyme8 bezeichnet.
Meisten bestehen Enzyme aus zwei Teilen:
- Apo-Enzym, der eigentliche Eiweißanteil
- Co-Enzym, dass an das Apo-Enzym etweder fest oder leicht dissoziabel gebunden sein kann.
Die beiden Einheiten zusammen bilden das Holoenzym. Sie können zusammen wirksam sein.
3.0 Substrat und Wirkungsspezifität
Wie werden durch Enzyme Stoffwechselvorgänge ermöglicht?
Leider lässt sich diese Frage nicht mit ein paar Sätzen beantworten. Denn die komplexen und komplizierten Stoffwechselvorgänge unterscheiden sich erheblich. _ Enzyme müssen also sehr spezifisch sein.
Beispiele:
Amylase, ein Verdauungsenzym im Speichel und Darm, katalysiert nur die Spaltung von Stärke. Owohl Zellulose wie die Stärke ebenfalls aus Ketten von Glucose besteht wird sie nicht von der Amylase gespalten. Der Unterschied im Aufbau liegt in der Bindung der Glucosemoleküle.
Es gibt noch unzählige weitere Beispiel für die Substratspezifität von Enzymen. Sehr beeindrucken finde ich die Proteasen. Diese Verdauungsenzyme spalten die Eiweißmoleküle in Aminosäuren. Hierbei spielt es keine Rolle wie lange die unterschiedlichen Peptidbindungen sind. Die Substatspezifität äußert sich hier anhand der Aminosäuren. D.h. die verschiedenen Proteasen spalten die Polypeptidkette nur an der Stelle, wo ihr Substrat, die spezifischen Aminosäure(n), an der jeweiligen Stelle im Polypeptid sitzt. Dabei kann die Spezifität einer Protease von einer bis zu mehreren unterschiedlichen Aminosäuren reichen. Achtung: Protein-abbauende Enzyme werden auch als proteolytische Enzyme bezeichnet.
Viele Enzyme verfügen über eine derart ausgeklügelte Spezifikation, dass sie auf nur ein Substrat wirken. Ein Enzym ist hochspezifisch. Es reagiert nur mit einer ganz begrenzten Anzahl von Substraten. Man bezeichnet diese Eigenschaft als Substratspezifität. Aus den angeführten Beispiel ist ersichtlich, dass die Substratspezifität von sehr eng bzw. sehr weit sein kann.
Schematische Darstellung der Substrtspezifität anhand von Harnstoff(links) bzw. Thioharnstoff(rechts unten):
Nach dem der katalytische Vorgang beendet ist, lösen sich die Substrate in Form von Produkten wieder vom Enzym.
Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten
(Grafik von Martin Ring entwendet)
Eine weitere Eigenschaft von Enzymen ist ihre Wirkungsspezifität. Die einzelnen Enzyme unterscheiden sich in ihrer Wirkung, die sie auf ihr Substrat haben. Z.B. findet bei der Katalase eine Redoxreaktion statt, bei der Amylase hingegen eine Hydrolyse usw.
Schematische Darstellung von der Wirkungsspezifität:
Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten
(Grafik von Martin Ring)
Enzyme besitzen 2 Eigenschaften. Sie sind substratspezifisch und wirkungsspezifisch.
3.1 Aktives Zentrum
Die Einzigartigkeit der Enzymspezifität erfolgt aus der Tatsache heraus, dass Enzyme Proteine sind. Das Merkmal der Proteine, eine typische einzigartige Primärstruktur und damit auch eine einzigartige Konformation zu haben, übertragen sie logischer Weise auf die Enzyme.
Der genaue molekulare Wirkungsmechanismus der enzymatischen Katalyse resultiert aus dem Aufbau und der Konformation der Primärstruktur und der Faltung zur Tertiärstruktur. Enzyme haben ein aktives Zentrum. Hier werden die Substrate gebunden und umgewandelt. Wie bereits erwähnt werden durch Enzyme die Reaktionen beschleunigt und die Aktivierungsenergie erniedrigt, die zur Reaktion des Substrats notwendig ist. Hier zu muss das Enzym Kontakt mit dem Substrat aufnehmen. Dieser Kontakt findet an einer aktiven Stelle statt. Sie wird aktives Zentrum oder katalytisches Zentrum genannt.
3.1.1 Aufbau und Chemismus des katalytischen Zentrums
An dieser Auswahl von 4 Enzymen sieht man je nach räumlicher Position typische Vertiefungen.(Grafiken von www.egbeck.de) . Diese sind hier mit einem roten Pfeil gekennzeichnet.
Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten
Carboxypeptidase A Ribonuklease Chymotrypsin Urease
(Grafiken von EG.Beck)
Das Aktive Zentrum ist eine dreidimensionale Einheit. Es wird aus Aminosäureseitenketten( sowie prostheischen Gruppen, festgebundene) gebildet. Die Aminosäureseitenketten sind direkt oder indirekt an der Spaltung oder Bindung beteiligt.
Die offenen leicht zugänglichen katalytischen Zentren welche höhlen oder spaltenförmig sein können, sind für das Lösungsmittel Wasser oder andere in die räumliche Struktur und Größe passende Substanzen nur dann zugänglich, wenn sie einen substratspezifischen Reaktionspartner darstellen.
Der genauere Aufbau und Wirkungsmechanismus soll hier anhand der Carboxypeptidase A erklärt werden.(Beispiel und Grafiken von www.egbeck.de und Chemie heute entnommen)
Carboxipeptiase A ist ein Eiweißabbauendes Enzym. Sie spaltet vom C-Terminalen Ende eines Polypeptids die endständige Aminosäure hydrolytisch ab.
Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten
Hier ist das aktive Zentrum vergrößert dargestellt:
Die Aminosäure-Reste des Polypeptids sind Arg, Tyr und Glu. Arg 145, bedeutet vom Aminoende her die 145. Aminosäure.
Sie sind dem Substrat benachbart. Es hat die Substrate Gly-Tyr gebunden.
Bei genauerer Betrachtung der Struktur der 3 Aminosaäuren ist folgendes zu beobachten:
Alle 3 Reste besitzen polarisierte Gruppen. Es besteht somit die Möglichkeit zur Bildung von H- Brückenbindungen. Das Substrat wird so eingelagert, dass es über Wasserstoffbrückenbindungen von den genanten Resten festgehalten wird. Hierbei fungiert Zn++ als Co-Faktor und die doppelte Einwirkung von Tyr und Arg auf die Peptidbindung um die zur Spaltung notwendige Aktivierungsenergie zu erniedrigen.
Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten
(Grafiken von EG.Beck)
An dem Zn++ besitzt es eine Vertiefung mit hydrophoben Seitenketten. Die Bindung der Polypeptidkette(Substrat) findet am Ende(COO-) im aktiven Zentrum folgendermaßen statt:
Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten
Die COO- Gruppe des Substrats wird von dem Arginin 145 durch seine positive Ladung angezogen. Die unpolare Seitenkette rgat in die hydrophobe Vertiefung hinein. Das Stickstoff-Atom der Peptidbindung bildet mit der OH-Gruppe des Tyrosins 248 eine Wasserstoffbrückenb indung aus. Das Sauerstoff-Atom der Peptidbindung tritt mit dem ZinkIon in Wechselwirkung. Durch die Bindung ändert sich die Konformation des Aktiven Zentrums. Die Peptidbindung wird gestreckt.
Nun kann die OH-Gruppe des Tyrosin 248 in die Nähe der NH-Gruppe der Peptidbindung gelangen. Parallel tritt die COO-Gruppe der Glutaminsäure 270 mit dem positiv polarisierten C-Atom der Carbonyl-Gruppe in Wechselwirkung. Durch beide Vorgänge wird die N-C Bindung des Substrats geschwächt. Vom Tyrosin geht ein Proton auf die NH-Gruppe über, während die Carboxylat-Gruppe der Glutaminsäure und die Carbonyl-Gruppe des Substrats zu einem Säureanhydrid reagieren. Die C-N-Bindung wird dabei aufgebrochen.
Es folgt nun die Hydrolyse durch Wasser erhält Tyrosin ein Proton zurück. Das verbleibende Hydroxid-Ion des Wassers spaltet die Säureanhydridbindung. Danach liegen die Seitenketten wieder in der Ausgangsform vor, und das Enzym nimmt die Anfangsformation wieder ein. Produkte der Enzymkatalyse - die endständige Aminosäure und die verkürzte Polypeptidkette - verlassen das Aktiver Zentrum. Das Enzym ist wieder zu einer neuen Katalyse in der Lage. An der Bindung eines Substrats, sind oftmals zahlreiche nichtkovalente Bindungen wie Ionenund Wasserstoffbindungen beteiligt. Ebenso spielen van der Waals-Wechselwirkungen eine Rolle. Die Anordnung der chemischen Gruppen ist hierbei ebenfalls entscheidend. Während der Katalyse bildet das Enzym mit dem Substrat meist kovalente Bindungen aus, damit die Aktivierungsenergie herabgesetzt werden kann.
3.2 Das Schloss-Schlüssel-Modell
Aktive Zentren bestehen aus bestimmten polaren Resten. ,, Die katalytische Wirkung beruht also auf der gleichzeitigen Einwirkung verschiedener polarer Gruppen auf eine Bindung, Atom oder Atomgruppe. Kofaktoren helfen bei dieser Destabilisierung des Substrats." (www.egbeck.de).
Anhand des Aufbaus des Aktiven Zentrums lässt sich die Substrtspezifität ableiten. Es passen nur Substrate mit einer bestimmten Größe, bestimmter Ladung und der entsprechenden räumlichen Struktur. Auch die Wirkungsspezifität lässt sich anhand des aktiven Zentrums deuten. Der entsprechende Rest im aktiven Zentrum wirkt in einer speziellen Weise auf das umzusetzende Substrat.
Auf Grund der Substrtspezifität und Wirkungsspezifität spricht man bei der Enzymwirkung auch vom Schloss-Schlüssel-Modell.
Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten
(Grafik von EG.Beck)
Die katalytische Wirkung trifft je nach Bedingungen auch auf die Umkehrreaktionen zu.
4.0 Coenzyme
Sie liefern durch bestimmte chemische Gruppen die Vorraussetzung für die Reaktion, z.B. werden die nötigen Phosphatgruppen, Elektronen und Protonen usw. geliefert, oder sie sind einfach nur für die Aktivität notwendig (meist Schwermetalle). Oftmals sind die Coenzyme fest gebundene kleine Moleküle oder prothetische Gruppen.
Oftmals fungieren Vitamine oder deren Derivate als Coenzyme. Das Coenzym A entsteht beispielswiese aus dem Vitamin Pantothensäure(nach Molekulare Zellbiologie). Die Coenzym nehmen auch eine ,,Vermittlerfunktion" zwischen mehreren Enzymen ein. Das chemisch veränderte Coenzym löst sich nach Bildung des Enzym-Substadt-Komplexses. Es wird erst wieder durch die Reaktion mit einem anderen Enzym wieder regeneriert.
Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten
,,In vivo fungiert NAD+ als ein Nucleotid wie ADP, als universeller Elektronenüberträger. Es ist an den beiden Phosphaten mit Ribose verester und am C5 der Ribose über ein N- glycosidische Bindung mit Nicotinamid gebunden. Es ist in der Lage am positiv geladenen Stickstoff und einem Kohlenstoffatom 2 Elektronen und ein Proton reversibel zu binden.
NAD+ überträgt Elektronen zwischen exerogen Oxidationen und endergonen Reduktionen. Z.b. wird Phosphoglycerinaldehyd zu Glycerinsäure-1,3-Biphosphat oxidiert und Pyruvat zu Lactat reduziert"(Text und Grafik von Martin Ring, 1997)
Bei den Beispielen für die Reduktion und Oxidation handelt es sich nicht um enzymatische Reaktionen.
5.0 Regulation der Enzymaktivität
Enzyme werden bei der Proteinbiosynthese9 hergestellt. Ihre Kontrolle unterliegt den Genen. In vivo findet parallel der Anabolismus10 (Aufbau) und ein Katabolismus11 (Abbau) statt. Hierdurch ist der Enzymspiegel einer ständigen Veränderung unterworfen.
Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten
(Grafiken von EG.Beck)
Die Enzymaktivität ist beeinflussbar durch Drittsubstanzen. Diese können sowohl fördernd, durch Aktivatoren wie auch hemmend durch Inhibitoren wirken. Einige Enzyme benötigen geringe Mengen an Schwermetallen um aktiv zu werden. Kinasen z.B. benötigen neben ATP als Coenzym auch Mg2+ als Aktivator.
5.1. Inhibitation
Bei der Inhibierung unterscheidet man zwischen reversibler und irreversibler Hemmung. Die reversible Inhibitation wird wiederum in 2 Formen unterteilt. Die kompetive und nicht kompetive.
Als Reversibel gelten Inhibitionen, bei denen sich der Inhibitor wieder abspalten lässt. Die Irreversible Hemmung charakterisiert Inhibitoren, die fest am Enzym gebunden sind und sich nicht wieder ablösen. Ein solches Enzym kann nicht mehr an der Katalyse teilnehmen.
5.1.1 Kompetitive Hemmung:
Eine kompetitive Hemmung wird durch manche Stoffe, die eine strukturelle Ähnlichkeit wie das Substrat haben, hervorgerufen.
Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten
Diese Stoffe konkurrieren mit dem eigentlichen Substrat. Sie verlangsamen bzw. unterbinden den Substratabbau. Die Wirkung von Schwermetallen wie Hg++, Cd++, As++ und Pb stellen deswegen auch eine potentielle Gefahr für die Katalysefähigkeit der Enzyme dar. Die Metallionen binden sich dabei an das aktive Zentrum. Eine Bindung zwischen Inhibitor und der aktiven Stelle wird als Enzym-Inhibitor-Komplex bezeichnet.
Bei dieser Form der Hemmung handelt es sich um einen reversiblen Vorgang. Der Inhibitor ist in der Lage wieder von dem aktiven Zentrum wegzudiffundieren. Durch Erhöhung der Substratkonzentration setzen mehr Enzyme das richtige Substrat um. Die Hemmung wird somit reversibel.
Beispiele(Entnommen von www.egbeck.de):
Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten
5.1.2 nicht kompetitive Hemmung:
Nach der obigen ausführlichen Erklärung der kompetitiven Hemmung ist es einfach sich die nicht kompetitive Hemmung zu erklären. Sie ist eine Hemmung, die nur durch das Entfernen des Inhibitor abläuft. Oftmals verringert sich nicht die Affinität, jedoch wird die Maximalgeschwindigkeit der Katalyse verändert.
5.1.3. Endprodukthemmung - Feedback Inhibition
Die Entprodukthemmung ist eine allosterische Hemmung. Es wird hierbei ein früheres Produkt in einer Enzymkette allosterisch gehemmt. Die Feedback Inhibition findet man sehr oft in Stoffwechselvorgängen. Diese Grafik, die von EG.Beck stammt zeigt dies am Beispiel der Zellatmung. Es wird aus Glucose in den Mitochondrien ATP hergestellt. Die Citratsynthetase wirkt hier allosterisch hemmend durch das Endprodukt ATP.
Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten
Diese Endprodukthemmung ist zugleich ein Regulatorsystem, dass sich auch auf einen Regelkreis übertragen lässt. Wenn wenig Produkt vorhanden ist, wird es nachgebildet. Bei ausreichenden Produkten findet eine Hemmung statt. Die ist ein durchaus ökonomischer Vorgang. Die Stoffwechselkette läuft nur ab, solange das Endprodukt in niedriger Konzentration vorhanden ist. Es setzt sich in die inaktive Form(geänderte Konformation, siehe Allosterie 5.2). Durch das in dem allosterischen Zentrum gebundene Endprodukt, welches hier hemmend wirkt, ist das Enzym nicht mehr in der Lage ein Substrat umzusetzen.
Die Aktivität eines Schlüsselenzyms meist das erste Enzym einer Stoffwechselkette wird mit zunehmender Endproduktkonzentration geringer.
5.2 Allosterie
Die katalytische Wirkung kann bei manchen Enzymen durch Bindung von Substanzen an das allosterische Zentrum gehemmt oder gefördert werden. Hierbei verändert sich die Tertiärstruktur reversibel. Die Konformation nimmt dabei ein höheres und ungünstigeres Energieniveau an. Oftmals liegen die Proteine in der Zelle durch die herrschende Temperatur in einer veränderten Konformation vor. Allosterische Enzyme sind nur in einer stabilen Konformation aktiv und in der Lage, das Substrat zu binden.
Der Effektor, ein Stoff der sowohl die Enzymreaktion anregt oder hemmen kann, wird dabei gebunden. Effektoren sind nicht an der Auslösung der Reaktion beteiligt. Sie werden je nach ihrer Wirkung als Aktivator oder Inhibitor bezeichnet. Bei der allosterischen Inhibition verändert sich die Struktur derart, dass kein Substrat mehr gebunden werden kann.
Die Enzymreaktion ist in ihrer Reaktionsgeschwindigkeit oftmals von der Anwesenheit eine allosterischen Effekotrs abhängig. Effektoren können in der Lage mehrere verschiedene Enzyme parallel zu hemmen bzw. zu aktivieren.
Ein Enzym muss genau dann aktiv sein, wenn genügend Substrate vorhanden sind. Ein allosterisches Enzym katalysiert ein Substrat XY. Das allosterische Zentrum ist ebenfalls für das gleiche Substrat empfänglich. Ist das allosterische Zentrum nicht besetzt, ist das Enzym in seiner inaktiven energetisch ungünstigen Form und kann kein Substrat umsetzen. Wird es durch das Substrat XY aktiviert kann es dieses auch umsetzen. Man bezeichnet dies als Substratinduktion.
6.0 Nomenklatur, Schreibweisen und Klassifizierung
Wie es bei vielen Makromolekülen üblich ist, besitzen auch Enzyme ihre eigene Nomenklatur und verschiedene Schreibweisen.
6.1 Nomenklatur
Früher wurden die Enzyme als Fermente bezeichnet. Heute haben alle Enzyme die Endung - ase bekommen. Jedoch gibt es einige ältere Bezeichnungen bei denen man die Trivialnamen beibehalten hat. Diese haben dann oft die Endung -in z.B. Pepsin (Magen) oder auch die Endung -zym wie Lysozym.
Sie werden nach dem, umzusetzenden Substrat benannt, welches sie katalysieren + der Endung - ase. Der Name verweist somit auf die Substratspezifität des Enzyms hin. Sollte dieser zu lang sein, bedient man sich Abkürzungen. Wie ADH = Alkoholdehydrogenase oder G6PD = Glucose-6-Phosphat-Dehydrogenase (Beispiele von EG. Beck 1. Cytologie (Zellbiologie)\Steuerung des Stoffwechsels durch Enzyme \ Wirkungsweise von Biokatalysatoren.htm).
Sind mehrere Enzyme für die Reaktionsfolge oder Kette verantwortlich z.B.
Zitronensäurezyklus, Glykolyse oder Fotosynthese bezeichnet man sie als Enzymsystem oder Enzymkomplex. In einem solchen System durchläuft das Substrat der Reihe nach alle Enzyme.
6.2 Schreibweisen
Die Katalysatoren werden bei Chemischengleichungen über die Reaktionspfeile geschrieben, da das Enzym unverändert bleibt.
Beispiel: O = C - (NH2)2 + H2O 2NH3 + CO2 - _G
Enzym: Urease, Substrat: Harnstoff; Harnstoffspaltung ist exergon
Alternativ Schreibweise:
_ Bindungsphase: Bildung des Enzym-substrat-komplexes, Enzym-Coenzym-Substat- Komplex oder Enzym-Substate-Komplexes
_ Katalysephase: Enzym-produkt-komplex oder Enzym-Coenzym-Produkt-Komplex _ Freisetzungsphase: Produkte oder Coenzyme werden freigesetzt Bindung Katalyse
Freisetzung
E + S _ E-S _ E-P1-P2 _ E + P1 + P2
es handelt sich hierbei um eine Reaktion bei der ein energiereicheres Substrat in energieärmer Produkte umgewandelt wird
Bindung
Katalyse Freisetzung
E + S + CoE _ E-S-CoE hierbei handelt es sich um eine
_ E-P-CoE' _ E + P + CoE' Aktivierungsreaktion. Es wird ein energiärmeres
Substrat zu einem
energiereicheren Produkt umgewandelt.
Bindung
Katalyse Freisetzung
E + S1 + S2 _ E-S1-S2 Diese Reaktion stellt eine Synthesereaktion dar, _ E-P1-P2 _ E + P1 + P2 bei der zwei Moleküle miteinander gebunden
werden.
Die Bezeichnung welche Verbindung als Substrat und welche als Produktbezeichnet ist in der Regel ziemlich willkürlich. Da bei reversiblen Reaktionen die Reaktionsrichtung nur geringe Beträge an freier Energie freisetzen.
6.3 Klassifizierung
Die Klassifizierung in Hauptklassen erfolgt nicht wie der Name nach dem Substrat, dessen Umsetzung es katalysiert sondern nach der Wirkungszpezifität:
Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten
Auf internationaler Ebene werden für Enzyme Enzym-Kommissions-Nummern (EC) verwendet. Diese lässt sich anhand der Klassifizierung ableiten.
Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten
z.B.: Amylase hat die Nummer: EC 3.2.1.1
(Beispiel von EG. Beck, Steuerung des Stoffwechsels durch
Enzyme \Wirkungsweise von iokatalysatoren.htm, übernommen)
Achtung:
Bei meiner Recherche bin ich auf verschiedene Reihenfolgen in der Klassifizierung gestoßen!
7.0 Abhängigkeit von ökologischen Faktoren
Nach den bisher gewonnenen Erkenntnissen ist auf Grund der Tatsache, dass Enzyme Proteine sind auch ihre Eigenschaft mitunter auf ökologische Faktoren Ableitbar.
7.1 Abhängigkeit von der Substratkonzentration:
Enzymaktivitäten werden durch Wechselzahlen ausgedrückt. Diese gibt an, wie viel Substratmoleküle pro Minute von einem Enzymmolekül umgesetzt werden. Katalase verfügt über eine sehr hohe Aktivität. Sie setzt 5*106H2O2/min). Sie kann durch Bestimmung des Sauerstoffgehalts gemessen werden. Es lässt sich folgende Gleichung bestimmen:
_ je höher [S], höher v(Km = Michaelis-Menten-Konstante)
Die Michaelis-Menten-Konstante ist ein Maß dafür, wie viel Substrat notwendig ist, um volle Reaktionsgeschwindigkeit zu erreichen.
Eine Zunahme der Reaktionsgeschwindigkeit lässt sich mit steigender Substratkonzentration bis zur Sättigungskonstante beobachten. Dort nimmt sie den maximalen Wert (Vmax) an. Bei niedriger Substratkonzentration steigt die Umsatzgeschwindigkeit beinahe mit zunehmender Substratkonzentration linear an. An dem Punkt wo die Substatkonzentration gleich Km ist, wird die halbe Maximalgeschwindigkeit erreicht.
Die Enzym-Aktivität wird in der Einheit [kat] (Katal) angegeben: Die Menge Enzyme, die gebraucht wird, um in 1 Sekunde 1 Mol Substrat umzusetzen
7.2 Abhängigkeit von dem pH-Wert:
Der pH-Wert ist der negativ dekadische Logarithmus der H3O+-
Ionenkonenkonzentration. Er gibt die Menge an H3O-Ionen in einer Lösung an. Je nach Größe wird eine Lösung als Säure, neutral oder Base bezeichnet. Neutral ist der pH-Wert von 7. Werte unter 7 bezeichnet man als sauer und über 7 auch als alkalisch. In vivo herrscht normalerweise ein pH-Wert von 7,4. Innerhalb des Magens ist ein stark saures Milieu. Im Darm dagegen basisch.
Hieraus resultiert auch die oben bereits erwähnte pH-Wertabhängigkeit. Starke Säuren und Basen führen zu Veränderung des pH-Wertes. Die Ladungsmuster, die zusammen mit der Primär-, Sekundär-, Tertiär-, Quartärstruktur die Eigenschaften des Enzyms bestimmen werden verändert. Durch Anlagerung an die polaren Reste der Aminosäuren kommt es zu der Zerstörung der intramolekularen Wechselwirkung. Dies führt wiederum zu einer geänderten Reaktionsfähigkeit. Es finden eine Säurehydrolyse der Polypeptidkette statt. Diese Änderung der Konformation wird als Denaturierung bezeichnet.
Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten
(Von www.egbeck.de entwendet) 1
Die pH-Abhängigkeit bzw. Störung die durch eine Änderung hervorgerufen wurden beruhen auf einer (reversiblen) Hemmung des Enzyms, wenn keine Zerstörung der Polypeptidkette vorliegt. War die pH-Änderung nicht allzu stark, kann das Enzym nach Neutralisation die Aktivität wiedererlangen. Nimmt es seine ursprüngliche Konformation wieder an, spricht man von einer Renaturierung.
Das pH-Optimum der einzelnen Enzyme ist genau so spezifisch wie sie selbst. Jedes Enzym zeigt bei seinem speziellen pH-Optimum die höchste Aktivität.
Grafische Darstellung von der Enzymaktivität und ihrer pH-Wert abhängigkeit:
Das pH-Optimum:
Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten
- Amylase im Mund liegt bei pH 7.
- Pepsin im Magen mit ca. pH 2
- Arginase mit pH 10.
- Pankreas-Lipase zwischen pH 7 und 9 im Dünndarm von Säugetieren.(Text und Grafik von www.egbeck.de).
Vereinzelt kommt es vor, dass ein Enzym mit geringer Substrtspezifität eine unterschiedliches pH-Optimum gegenüber verschiedenen Substraten hat.
7.2 Abhängigkeit von Temperatur
Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten
In Kapitel 2.1 haben wir bereits etwas über die Temperaturabhängigkeit von Enzymen erfahren. Da Enzyme spezifische Proteine sind, lässt sich mit einer höheren Temperatur der Enzymumsatz nur bis zu einem gewissen Grad steigern. Die Enzyme werden wie bei pHÄnderungen in ihrer Struktur zerstört (Denaturiert).
Jedes Enzym hat je nach Organismus und Aufbau, ein anderes Temperatur Optimum.
8.0 Resümee
Ein Leben wäre ohne die katalytischen Proteine nicht möglich. Nahezu jede chemische Reaktion in den Zellen wird durch Enzyme katalysiert. Sie steigern die Reaktionsgeschwindigkeit soweit es energetisch möglich ist. Dabei wird die Hin- und Rückgeschwindigkeit in gleicher Weise erhöht. Ihre herausragen charakteristischen Eigenschaften sind die bereits erwähnte katalytische Eigenschaft und ihre Wirkungs- und Substrtspezifität.
Die Wirkungsweisen von Enzymen sind vielfältig. Die Technik, Medizin und andere Forschungszweige versuchen sich ihre Eigenschaften zu bemächtigen. Man versucht z.B. mit dem Enzym Hydrogenase, Eisen-Schwefelverbindungen und Chlorophyll Sonnenenergie umzusetzen um Wasser in Sauerstoff und Wasserstoff zu spalten.
Der hier dargestellte Sachverhalt streift selbstverständlich nur die Thematik an der Oberfläche. Der von mir aufgeführte Chemismus der Carboxypeptitase A ist einer der best erforschtesten und einfachsten. Betrachtet man sich z.b. den von Trypsin und Chymotrypins( protreolytische Enzyme) wird deutlich dass die katalytische Leistung der Enzyme sehr sehr Komplex und in mancher Hinsicht den Horizont des Ottonormalverbraucher wohl übersteigt.
Nicht zu vergessen ist, dass eine enzymatische Reaktion oftmals mit einer 106bis 1012fachen Geschwindigkeit abläuft wie unter Normaalbedingungen der nichtkatalysierten Reaktion. Manche Enzym sind in der Lage innerhalb einer Sekunden mehr als eine Milliarde Substrate umzusetzen.
Diese Fakten lösen bei mir ein Gefühl der Erfurcht aus. Denn ich habe einige Sunden, wahrscheinlich sogar Tage damit verbracht diesen Streifzug über die für mich, mit meinem Verstand gerade noch fassbaren Daten zu sammeln. Dabei darf nicht vergessen werden dass es sich dabei um ein Essay aus Dissertationen und Professuren handelt die Generation vor mir ihr Leben lang erarbeiten haben.
An dieser Stelle möchte ich die mir zu Beginn auftauchenden Fragen wiederholen und versuchen, sie in wenigen Worten zu beantworten:
Für was genau sind Enzyme gut? Sind sieüberhaupt notwendig?
Was ein Enzym ist kann chemisch abgeleitet werden. Es handelt sich hier bei um ein Protein. Doch diese spezialisierte Form der Proteine sind essentiell (Lebensnotwendig).
Ohne Enzyme wäre ein Leben nicht möglich.
9.0 Glossar
10.0 Quellenangaben
ULRICH HELMRICHS 1999, http://www.drd.de. ERNST BECK, www.egbeck.de ,
Microsoft® Encarta® Enzyklopädie 2000
DUDEN GRUNDWISSEN BIOLOGIE, Berlin 1999
DUDEN GRUNDWISSEN CHEMIE, Deutschland 1999
MARTIN RING, Gymnasium Goch, 1997, http://134.91.234.23/~gymgoch/faecher/biologie/stoffwec/ktalyse.htm
JAMES DARNELL, HARVEY LODISH, DAVID BALTIMORE, Molekulare Zellbiologie, 1994 Berlin, Walter de Gruyter
BIOLOGIE HEUTE SII, Schroedel Schulbuchverlag GmbH, Hannover
CHEMIE HEUTE Sekundarbereich II, Schroedel Schulbuchverlag GmbH, Hannover ALBERT e.t all, Molekular Biologie der Zelle, 3. Auflage, VHC-Verlag, Weinheim
[...]
1 RGT-Regel:(Reaktionsgeschwindigkeit- Temperatur- Regel), eine von J.H. van't Hoff um 1885 aufgestllte Regel, die besagt, dass eine Temperaturerhöhung von 10°C ein Steigerung der Reaktionsgeschwindigkeit um das 2- bis 4fache zur Folge hat.
2 Katalysatoren beschleunigen chemische Reaktionen, indem sie die Aktivierungsenergie absenken.
3 pH-Wert: der negativ dekadische Logarithmus der Wasserstoffionen Konenkonzentration
4 Substrat: Ein Stoff, der von einem spezifisch wirkenden Enzym chemisch umgesetzt wird. So ist ein Fett das Substrat für die Lipasen.(Duden Grundwissen Biologie, Berlin 1999)
5 Aminosäuresequenz: Reihenfolge der Aminosäuren im Eiweißmolekül, auch Primärstruktur genannt.
6 Amino: (-NH2) Bezeichnung für die in einer organischen Verbindung gebundene NH2- Gruppe(DUDEN Grundwissen Chemie, Deutschland 1999)
7 Carboxylende: (-COOH)
8 Coenzyme: der niedermolekulare Nichtproteinanteil der Enzyme, der an der katalytischen Reaktion beteiligt ist und dabei selbst eine zyklische Reaktionsfolge durchläuft.
9 Proteinbiosynthese: Mechanismus der die Basensequenz der DNA in eine bestimmte Aminosäuresequenz überträgt
10 Anabolismus: der aufbauende Stoffwechsel
Häufig gestellte Fragen
Was ist das Thema dieser Arbeit?
Diese Arbeit gibt einen Einblick in die Enzymologie, ein Hauptgebiet der Biochemie.
Was sind Enzyme?
Enzyme (Fermente), Biokatalysatoren, meist polymere aus Aminosäuren, steuern im Stoffwechsel der Lebewesen fast alle chemischen Reaktionen, indem sie die Aktivierungsenergie der ablaufenden Prozesse drastisch reduzieren.
Welche Faktoren beeinflussen die Geschwindigkeit einer chemischen Reaktion?
Die Geschwindigkeit einer chemischen Reaktion hängt hauptsächlich von der Konzentration der Ausgangsstoffe, der Temperatur und der Aktivierungsenergie ab.
Wie wirken Enzyme?
Enzyme setzen die Aktivierungsenergie der ablaufenden Prozesse herab und beschleunigen dadurch die Reaktionsgeschwindigkeit.
Was ist die Substratspezifität von Enzymen?
Viele Enzyme sind auf ein bestimmtes Substrat spezialisiert (Schlüssel-Schloss-Prinzip). Jedes Enzym reagiert nur mit einer ganz begrenzten Anzahl von Substraten.
Was ist das aktive Zentrum eines Enzyms?
Das aktive Zentrum ist der Bereich eines Enzyms, an dem die Substrate gebunden und umgewandelt werden.
Was ist das Schloss-Schlüssel-Modell?
Das Schloss-Schlüssel-Modell beschreibt die spezifische Interaktion zwischen Enzym und Substrat, wobei das Enzym (Schloss) nur zu einem bestimmten Substrat (Schlüssel) passt.
Was sind Coenzyme?
Coenzyme sind organische Moleküle, die für die Funktion einiger Enzyme notwendig sind. Sie liefern chemische Gruppen für die Reaktion oder sind für die Aktivität des Enzyms notwendig.
Wie wird die Enzymaktivität reguliert?
Die Enzymaktivität kann durch Drittsubstanzen (Aktivatoren oder Inhibitoren), die Genexpression und den Anabolismus/Katabolismus beeinflusst werden.
Was ist Inhibition?
Inhibition ist die Hemmung der Enzymaktivität. Man unterscheidet zwischen reversibler (kompetitiver und nicht-kompetitiver) und irreversibler Hemmung.
Was ist kompetitive Hemmung?
Kompetitive Hemmung liegt vor, wenn ein Inhibitor, der dem Substrat ähnlich ist, mit diesem um das aktive Zentrum des Enzyms konkurriert.
Was ist nicht-kompetitive Hemmung?
Nicht-kompetitive Hemmung liegt vor, wenn der Inhibitor an einer anderen Stelle des Enzyms als dem aktiven Zentrum bindet und so die Enzymaktivität beeinträchtigt.
Was ist Endprodukthemmung (Feedback Inhibition)?
Endprodukthemmung ist eine allosterische Hemmung, bei der ein Endprodukt einer Stoffwechselkette ein früheres Enzym in der Kette hemmt.
Was ist Allosterie?
Allosterie beschreibt die Veränderung der Enzymaktivität durch die Bindung von Substanzen an das allosterische Zentrum, wodurch sich die Tertiärstruktur des Enzyms reversibel verändert.
Wie erfolgt die Nomenklatur von Enzymen?
Enzyme erhalten die Endung -ase, meist in Kombination mit dem Namen des umzusetzenden Substrats.
Wie werden Enzyme klassifiziert?
Enzyme werden in Hauptklassen nach ihrer Wirkungszpezifität eingeteilt. Auf internationaler Ebene werden für Enzyme Enzym-Kommissions-Nummern (EC) verwendet.
Wie hängt die Enzymaktivität von ökologischen Faktoren ab?
Die Enzymaktivität hängt von der Substratkonzentration, dem pH-Wert und der Temperatur ab. Jedes Enzym hat ein spezifisches pH-Optimum und Temperatur-Optimum.
Was ist die Michaelis-Menten-Konstante (Km)?
Die Michaelis-Menten-Konstante ist ein Maß dafür, wie viel Substrat notwendig ist, um volle Reaktionsgeschwindigkeit zu erreichen.
Was passiert bei der Denaturierung von Enzymen?
Bei der Denaturierung wird die Struktur des Enzyms durch äußere Einflüsse wie Hitze oder extreme pH-Werte zerstört, wodurch die Enzymaktivität verloren geht.
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- Anis Maghrane (Author), 2001, Enzyme. Basiswissen über Wirkungsspezifität und Enzymaktivität, Munich, GRIN Verlag, https://www.hausarbeiten.de/document/103951
